Изменения белков пищевых продуктов (продолжение)
Денатурация белков в студнях, сопровождающаяся их уплотнением и отделением воды, происходит при тепловой обработке мяса, рыбы, варке бобовых, выпечке изделий из теста.
При значениях рН среды, близких к изоэлектрической точке белка, денатурация происходит при более низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Смещение рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки белка способствует повышению его термостабильности. Так, выделенный из мышечной ткани рыб глобулин Х, который имеет изоэлектрическую точку при рН 6,0, в слабокислой среде (рН 6,5) денатурирует при 500 С, в нейтральной (рН 7,0) при 800 С.
Реакция среды влияет и на степень дегидратации белков в студнях при тепловой обработке продуктов. Направленное изменение реакции среды широко используется в технологии для улучшения качества блюд. Так, при припускании птицы, рыбы, тушении мяса, мариновании мяса и рыбы перед жаркой добавляют кислоту, вино или другие кислые приправы для создания кислой среды со значениями рН, лежащими значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта. В этих условиях дегидратация белков в студнях снижается и готовый продукт получается более сочным.
В кислой среде набухает коллаген мяса и рыбы, снижается его температура денатурации, ускоряется переход в глютин, в результате чего готовый продукт получается более нежным.
Пенообразование — способность белков образовывать высоко¬концентрированные системы жидкость-газ (пены). Это свойство белков широко используются при получении кондитерских изде¬лий (бисквиты, пастила, зефир, суфле).
Деструкция. Молекула белков под влиянием ряда факторов может разру¬шаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов.
Для доведения продукта до полной готовности денатурированные белки нагревают при температурах, близких к 1000С, более или менее продолжительное время. В этих условиях наблюдаются дальнейшие изменения белков, связанные с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться такие летучие продукты, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте и окружающей среде, эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой пищи. При длительном гидротермическом воздействии происходит деполимеризация белковой молекулы с образованием водорастворимых азотистых веществ. Примером деструкции денатурированного белка является переход коллагена в глютин.
Деструкция белков имеет место при производстве некоторых видов теста. В этом случае разрушение внутримолекулярных связей в белках происходит при участии протеолитических ферментов, содержащихся в муке и вырабатываемых дрожжевыми клетками. Протеолиз белков клейковины положительно влияет на ее эластичность и способствует получению выпечных изделий высокого качества. Однако этот процесс может иметь и отрицательные последствия, если активность протеаз муки слишком высокая (мука из недозревшего зерна и пр.).
В ряде случаев деструкция белков с помощью протеолитических ферментов является целенаправленным приемом, способствующим интенсификации технологического процесса, улучшению качества готовой продукции, получению новых продуктов питания. Примером может служить применение препаратов протеолитических ферментов (порошкообразных, жидких, пастообразных) для размягчения жесткого мяса, ослабления клейковины теста, получения белковых гидролизатов.
Для взрослого человека достаточно (1 —1,5) г белка в сутки на 1 кг массы тела, т. е. примерно (85 — 100) г. Для детей потребность в белке значительно выше: до 1 года — более 4 г белка на 1 кг массы тела, для 2—3-летних — 4 г, для 3 —5-летних — 3,8 г, для 5—7-летних — 3,5 г. Повышенная потребность в белке у детей объясняется тем, что в растущем организме преобладают синтетические процессы и бе¬лок пищи необходим не только для поддержания азотного равно¬весия, но и обеспечения роста и формирования тела. Недостаток в пище белка приводит к задержке и полному прекращению роста организма, вялости, похуданию, тяжелым отекам, поносам, вос¬палению кожных покровов, малокровию, понижению сопротив¬ляемости организма к инфекционным заболеваниям и т. д.
Наиболее близки к идеальному белку животные белки. Боль¬шинство растительных белков имеют недостаточное содержание одной или более незаменимых аминокислот. Например, в белке пшеницы недостаточно лизина. Кроме того, растительные белки усваиваются в среднем на 75%, тогда как животные — на 90 % и более. Доля животных белков должна составлять около 55 % от об¬щего количества белков в рационе. Опыты показали, что один жи¬вотный или один растительный белок обладают меньшей биоло¬гической ценностью, чем смесь их в оптимальном соотношении.
Поэтому лучше сочетать мясо с гарниром (гречихой или картофе¬лем), хлеб с молоком и т.д.
Проблема повышения биологической ценности продуктов пи¬тания издавна является предметом серьезных научных исследова¬ний. В аминокислотном балансе человека за счет преобладания в рационе продуктов растительного происхождения намечается де¬фицит трех аминокислот: лизина, треонина и метионина. Повы¬шение биологической ценности продуктов питания может быть осуществлено путем добавления химических препаратов (напри¬мер, концентратов или чистых препаратов лизина) и натуральных продуктов, богатых белком вообще и лизином, в частности. При¬менение натуральных продуктов представляет несомненные пре¬имущества перед обогащением продуктов химическими препара¬тами, поскольку во всех натуральных продуктах белки, витамины и минеральные вещества находятся в естественных соотношениях и в виде природных соединений. Среди различных натуральных продуктов особого внимания ввиду высокого содержания лизина заслуживают молочные (цельное молоко, сухое обезжиренное и цельное), творог, молочные сыворотки (творожная, подсырная) в нативном, а также концентрированном и высушенном виде.
на главную страницу раздела Технологии общественного питания |
